La suite des évènements peut, en première approximation, être découpée en quatre étapes (voir fig. 6 pour une animation) :
- Au repos, la myosine est couplée à de l’ADP et du phosphate inorganique (Pi). Après démasquage des sites de liaison de la myosine portés par l’actine en présence de calcium, les têtes de myosine vont se lier à l’actine.
- Le départ du phosphate inorganique, puis de l’ADP, va stabiliser la liaison actine-myosine et entraîner un changement de conformation de la myosine. L’angle que fait la tête de myosine avec la queue allongée va diminuer de 90° à 45°. Myosine et actine étant liées, ce changement de conformation va entraîner un mouvement relatif entre filaments fins et filaments épais. La configuration obtenue est stable en absence d’ATP.
- La liaison d’une molécule d’ATP sur la tête de myosine entraîne la dissociation de la liaison actine-myosine.
- Enfin l’hydrolyse de cet ATP en ADP + Pi entraîne un changement de conformation de la myosine : l’angle formé par la tête et la queue de myosine revient à sa valeur initiale. Au final, la tête de myosine s’est donc déplacée vers l’extrémité « plus » du filament d’actine (située côté strie Z)
Le raccourcissement des sarcomères est du à un cycle de liaison-dissociation entre actine myosine associé à des changements de conformation de la myosine. Ce cycle ne peut se dérouler qu'en présence d'une concentration élevée en calcium (au moins 1 μmol.L-1), nécessaire pour démasquer les sites de liaison de la myosine sur l'actine.
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